چکیده فارسی: ترانزیستور های اثر میدان AlGaN/GaN اصلاح شده پنی سیلیناز (PenFET ها) برای بررسی های سیستماتیکی در پنی سیلیناز آنزیم ساکن کووالانسی تحت شرایط آزمایشگاهی مختلف به کار رفته است. ما یک ارزیابی کمی از لایه های پنی سیلیناز آنزیم ساکن کووالانسی در ترانزیستور های اثر میدان (FET ها) حساس به pH با استفاده از مدل جنبشی PenFET انجام داده ایم. این مدل جنبشی برای ادواتی با لایه های آنزیم نازک مناسب می باشد که در نتیجه برای PenFET ها نیز که در اینجا بحث شده اند مناسب می باشند. به وسیله ابزار مدل جنبشی استخراج ثابت مایکلسون در پنی سیلیناز آنزیم ساکن کووالانسی امکان پذیر می باشد و همچنین ضرایب انتقال نسبی گونه های مختلف مرتبط با واکنش آنزیم نیز امکان پذیر شده است. بر پایه این آنالیز ما تکرارپذیری و پایداری PenFET ها را در طول یک دوره 33 روزه بررسی کرده ایم که در آن اثر pH و غلظت بافر را روی ویژگی های لایه آنزیم بررسی کردیم. به موجب آن اندازه گیری های پایداری ثابت مایکلسون را آشکار کردند که در محدوده تغییر می کند. نتایج ما نشان می دهد که PenFET های AlGaN/GaN تهیه شده برای پنی سیلیناز آنزیم ساکن کووالانسی لایه آنزیم یک ابزار قدرتمند را برای آنالیز کمی کارایی آنزیم محیا می کند.

چکیده انگلیسی:Penicillinase-modified AlGaN/GaN field-effect transistors (PenFETs) are utilized to systematically
investigate the covalently immobilized enzyme penicillinase under different experimental conditions.
We demonstrate quantitative evaluation of covalently immobilized penicillinase layers on pH-sensitive
field-effect transistors (FETs) using an analytical kinetic PenFET model. This kinetic model is explicitly
suited for devices with thin enzyme layers that are not diffusion-limited, as it is the case for the PenFETs
discussed here. By means of the kinetic model it was possible to extract the Michaelis constant of
covalently immobilized penicillinase as well as relative transport coefficients of the different species
associated with the enzymatic reaction which, exempli gratia, give information about the permeability of
the enzymatic layer. Based on this analysis we quantify the reproducibility and the stability of the
analyzed PenFETs over the course of 33 days as well as the influence of pH and buffer concentration on
the properties of the enzymatic layer. Thereby the stability measurements reveal a Michalis constant KM
of (67713) μM while the chronological development of the relative transport coefficients suggests a
detachment of physisorbed penicillinase during the first two weeks since production. Our results show
that AlGaN/GaN PenFETs prepared by covalent immobilization of a penicillinase enzyme layer present a
powerful tool for quantitative analysis of enzyme functionality

تعداد صفحه ترجمه:17

تعداد صفحه فایل انگلیسی:6

سال انتشار:2014